Institut fur Landeskultur und Pflanzenokologie, Fachgebiet Okophysiologie der Pflanzen, Universirat Hohenheim, Bundesrepublik Deutschland

Wirkungen von 502 auf die Enzymaktivitat in Pflanzenblauern

Effects of 502 upon Enzyme Activity in Plant Leaves

RUDOLF RABE und KARL HEINZ KREEB

Mit 8 Abbildungen

Eingegangen am 9. Juni 1978 . Angenommen am 17. September 1979

Summary

Medicago sativa and Viola tricolor have been gassed with S02 for 48 hours. Within the scale of S02 concentrations of 0-350 ,ug S021 m3 air M edicago has reacted as well as Viola at the S02 levels 0-1225,ug S02/m3 air: at low concentrations the activities of the enzymes G6PDH, ICDH, GDH, ALT and AST were increased; at higher concentrations they became inhibited more and more. Also pure enzymes from animals and yeast, respecti­vely, which we obtained commercially, have been treated with S02 (in form of Na2S03)' In every case enzyme inhibitions occurred. The inhibition was much lower when the enzy­mes in a crude extract of Vicia Jaba were incubated together with Na2S03'

The diffferent enzyme reactions at S02 in vivo and in vitro indicate that the enzymes in the solution are affected by S02 directly, but indirectly when the whole plant is gassed with low concentrations of S02' High S02 levels also damage the enzymes in the leaves di­rectly. It is presumable that the examined enzymes are not the primary sites of plant cell damage by S02' Changes of membrane permeability and of phytohormone household are discussed as one of the primary effects of S02 damage to the living cell. Metabolic altera­tions caused by some other kinds of stress arc quite similar to those caused by low and me­dium concentrations of S02' It is possible that there is a general reaction mechanism against stress inclusively S02 which lets the plant become senescent earlier.

Key words: 502' enzymes, stress, plant metabolism.

Einleitung

Bereits friihe Untersuchungen bcschaftigten sich mit den Wirkungen von 502 auf Pflanzen (TURNER und CHRISTISON, 1828). Wahrend zunachst die sichtbaren (aku­ten oder chronischen) 5chadigungen im Vordergrund standen, begann mit der Un­

tersuchung der Wirkungen auf die Assimilation (WIELER, 1905) und die Transpira­tion (HElLING, 1933) die Erforschung der «unsichtbaren» Schadigungen. Heute be­

stehen bereits gute Kenntnisse iiber die physiologisch-biochemischen Grundlagen der Pflanzenschadigungen (Obersichten bei ZIEGLER 1973 b und HORSMAN und WELL-

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BURN 1976). StoffwechseHinderungen lassen sich anhand der Knderung von Enzym­aktivitaten verfolgen. In der vorliegenden Arbeit wird die Wirkung von S02 auf verschiedene Enzyme in vivo und in vitro untersucht. Die Lage der primaren An­griffspunkte des S02 in der Pflanzen zelle solI hiermit naher eingekreist werden.

Abkurzungen: ALT Alanin-Aminotransferase A5T Aspartat-Aminotransferase GDH Glutamatdehydrogenase G6PDH Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase ICDH Isocitratdehydrogenase reI. Akt. relative Aktivitat [5] Substratkonzentration v Reaktionsgeschwindigkeit (nkatl g Trockensubstanz)

Material und Methoden

Fiir die in vitro-Versuche wurden reine Enzyme zumeist tierischer Herkunft verwendet: G6PDH (E.C. 1.1.1.49 aus Hefe, Boehringer, Mannheim), ICDH (E.C. 1.1.1.42 aus 5chwei­neherz, Boehringer), GDH (E.C. 1.4.1.2 aus Rinderleber, 5erva, Heidelberg), AST (E.C. 2.6.1.1. aus 5chweineherz, Boehringer), ALT (E.C. 2.6.1.2. aus Schweineherz, Boehringer). Mit 5chwefeldioxid begast wurden folgende Pflanzenarten: Luzerne (Medicago sativa 1., cv. «Cardinal»), Ackerbohne (Vida faba 1., cv. «Herz Freya») und Stiefmiitterchen (Viola tricolor 1., cv. «Schweizer Riesen»). Die Pflanzen wurden im Gewachshaus in Einheitserde (ED 73) angezogen und wurden in der bei RABE und KREEB (1976 a) beschriebenen Bega­sungsanlage jeweils 48 Stun den lang begast. Alter der Pflanzen zum Zeitpunkt der Begasung bzw. Extraktion:

Medicago 9 Wochen, Vida 4 Wochen, Viola 31 Wochen. Extrahiert wurden von Medica­go die mittleren Blatter des Haupttriebes, von Vicia das 3. und 4. Blatt, von Viola mittel al­te voll ausdifferenzierte Blatter.

Ungefahr 1 g Frischmaterial wurde 3 min homogenisiert (Messerhomogenisator, Biihler, Tiibingen) in 10 ml 0,05 M Triathanolamin-HCl-Puffer pH 7,35 unter Zusatz von 1 010 Po­lyvinylpyrrolidon (Polyclar AT; Serva, Heidelberg) und 0,5 % Mercaptoathanol (Merck, Darmstadt). Der Extrakt wurde zweimal (15 min, 10 min) zentrifugiert (18 000 g; a-4°C; Junior 15 000, Heraus Christ, Osterode).

Die Aktivitiiten der Enzyme wurden spektralphotometrisch bei A = 334 nm (Linien­spektralphotometer M1101; Eppendorf, Hamburg) durch Xnderung der Absorption von NAD(P)H gemessen. Die Messung von AST und ALT erfolgte im gekoppelten System. De­tails der Reaktionsmischung und MeBbedingungen sind bei RABE (1978) beschrieben. Dort finden sich auch die Angaben zu den KM-Werten. Die Enzymaktivitat ist bezogen auf das Trockengewicht, das aus 4-6 Parallelproben bestimmt wurde.

Ergebnisse

Begasung mit 502

Es wurden Viola tricolor und Medicago sativa begast. Viola ist gegeniiber S02 weitgehend unempfindlich, wah rend Medicago sehr empfindlich reagiert. Darge­stellt ist in Abb. 1 und 2 die relative Enzymaktivitat der begasten Pflanzen in Pro­zent der Kontrollpflanzen.

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rei. Akt. ['/.] 170

IGO

ISO

140

130

120

110

100

90

80 70

60

50

40

.~.

/ : / /' :~;~:

Wirkung von 502 auf die Enzymaktivitat 217

G6P-DH

, ICDH

, ALT AST

50 100 150 200 250 300 350 400 450 500 550 GOO

8egasungsdauer 48 Stunden I-'g SD2/m3 Lult

Fig. 1: Changes of the relative enzyme activity in Medicago sativa leaves after 502 gassing (48 h) in percent of the control plants.

rei. Akt ['/.] G6P-DH

, ICDH

140 GDH

ALT

130 AST

120

110

100

90

80

100 200 300 400 500 600 700 800 900 1000 1100 1200 Begasungsdauer 48Stunden /-lg S02/m3Luft

Fig. 2: Changes of the relative enzyme activity in Viola tricolor leaves after 502 gassing (48 h) in percent of the control plants.

Bei Medicago ist bereits bei sehr niedrigen 502-Gehalten die Aktivitat der Enzy­me in den begasten Pflanzen hoher als in den Kontrollpflanzen (Abb. 1). Mit zu­nehmender Begasungsstarke werden die Enzymumsatzraten weiter gesteigert bis zu einem Maximalwert bei 249 flg 502/m3 Luft. Bei noch hoherer Konzentration kommt es zu einem Aktivitatsriickgang. Zwischen 300 flg 502 (GOT) und 420 flg 502 (G6PDH) liegt die Enzymaktivitat der begasten Pflanzen auf dem Niveau der

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Kontrollpflanzen, wahrend sie bei 550 {lg nur noch 30-40 % der Kontrollaktivitat aufweist. Dominierend ist die herausragende Aktivitatserhohung der G6PDH. Sie erreicht bei 249 {lg S02 ihr Maximum mit 182 Ofo der Kontrollaktivitat.

Viola wurde wegen ihrer S02-Toleranz mit erheblich hoheren S02-Konzentratio­nen begast (Abb. 2). Es ergab sich ein ganz ahnliches Bild wie bei Medicago: zu­nehmende S02-Konzentrationen fiihren zunachst zu einer Aktivitatssteigerung aller Enzyme, die bei hoheren Konzentrationen von einer Inhibierung iiberlagert wird, so daB beim hochsten S02-Wert jeweils wieder ungefahr die Aktivitat der Kontroll­pflanzen erreicht ist.

Wirkung von S02 auf Enzyme in vitro Nachdem die Enzymreaktionen in vivo sowohl Aktivierungen als auch Inhibierungen

zeigten, war es notwendig, die Wirkung von S02 auf die Enzyme selbst zu untersuchen. Hierbei wurde auf im Handel befindliche Praparationen zuriickgegriffen. Die Enzyme wur­den in Triathanolaminpuffer pH 7,5 aufgenommen und wie die Rohextrakte inkubiert. Die Wirkung des S02 in unterschiedlichen Konzentrationen wurde gegeniiber dem Substrat (G6PDH, ICDH) bzw. gegeniiber einem der Substrate (AST, ALT, GDH: a-Ketoglutarsau­re) untersucht.

Nach PUCKETT et al. (1973) liegt S02 im Cytoplasma bei pH 7,5 als Ionengleichgewicht zwischen HS03- (35 Ofo) und S032- (65 Ofo) vor. Das gleiche Verhaltnis der beiden Ionen stellt sich ein nach Applikation von Na2S03 in das fUr die Inkubation verwendete Puffer­system.

G6PDH: Na2S03 hemmt bereits in der Konzentration 6,9 .10-6 M die Aktivitat der G6PDH (Abb. 3). Aus der Darstellung im Lineweaver-Burk-Diagramm ergibt sich ein Hemmtyp, der als Mischtyp allosterischen Effekten und einer kompetitiven Hemmung gemeinsam zuzuschreiben ist .

.1 G6P-DH V 0,024

0,022

0,020

0,018

0,016

0,014

0,012

.~ t·)

to)

,~ to)

• o~ o 0 ,

o ,, __ lC

ohne S~2-

6,9·1l'M SIlj'­

~9· USM SIlj'­

~9'1cr4M SIlj ,-

0,1 0,2 0,3 OJ. 0,5 ~

Fig. 3: Inhibition of G6PDH activity by sulfite, represented in the Lineweaver-Burk-dia­gramm.

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Wirkung von S02 auf die Enzymaktivitat 219

ICDH: Die Hemmwirkung auf ICDH ist sehr viel geringer (Abb. 4): selbst mit 7,8 . 10-4 M Sulfit wird die Aktivitat nur urn 7 Ofo gegeniiber der Kontrolle verrin­gert. Es handelt sich urn eine iiberwiegend kompetitive Hemmung. Moglicherweise ist an der Inhibierung auch die reaktive SH-Gruppe in unmittelbarer Nachbarschaft des aktiven Zentrums beteiligt, deren Blockierung leicht moglich ist (PLAUT, 1963) und gleichermaBen allosterische wie isoterische Hemmeffekte ausiibt.

GDH: Bereits 8,6 . 10-6 M Sulfit reduzieren die Aktivitat der GDH erheblich (Abb. 5). Es handelt sich urn eine starke nichtkompetitive Hemmung. Inwieweit die beiden allosterischen Zentren (SMITH et al., 1975) bei der Sulfit-Inhibierung eine

1-v ICDH 0,050

0,045

0,040

0,035

0,030

0,010

0,005

ohne ~2-

1," 1f6 M so, ,-1,' . ,0' M so, ,-7,8·1:i'4 M S032-

4 8 12 1620 24 2832 1. [S[

Fig. 4: Inhibition of ICDH activity by sulfite, represented in the Lineweaver-Burk-dia­gramm.

1 GDH V

0,060

0,055

0,050

0,045

0,040

0,035

0,030

0,025

0,020

0.1 0.2 0,3 0,4 0,5 0,6 0,7 08 J... , [51

Fig. 5: Inhibition of GDH activity by sulfite, represented in the Lineweaver-Burk-dia­gramm.

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Rolle spielen, konnte nicht geklart werden. Auszuschlie~en ist jedoch eine Bindung des Sulfits an das aktive Zentrum, das durch Lysin-126 gebildet wird (HOCHREITER et aI., 1969, 1972). Bei einem pH-Wert von 8,0 im Inkubationssystem ist eine Re­aktion des Sulfits mit der e-Aminogruppe des Lysin-126 chemisch nicht moglich; auch widerspricht der Hemmtyp einer Interaktion zwischen S02 und aktivem Zen­trum.

ALT: Vollig anders ist die Wirkung auf ALT. Die Hemmung ist sehr viel gerlll­ger (Abb. 6). Der Hemmtyp entspricht einer kompetitiven Hemmung.

1-V ALT 0,012

0,011

0,010

0,003

0,008

0,007

0,006

0,005

0,004

0,003

/.: 0/;/

(."

0,1 D,S 1.0

ohrre S~ 2-

9,4-10-6M ~2-

t!." 9,4- tf-5 M ~2-

9;4' 164 M S03 2-

1.5

[ o[

I~I

2.o.l is]

Fig. 6: Inhibition of ALT activity by sulfite, represented in the Lineweaver-Burk-dia-gramm.

AST: Die Hemmung der AST durch Sulfit ist ahnlich wie die der AL T (Abb. 7). Es zeigen jedoch auch bereits die niedrigsten Sulfitkonzentrationen deutliche Hemmwirkungen, und der Hemmtyp tendiert starker zu einem Mischtyp.

Zu etwas abweichenden Ergebnissen kam PAHLICH (1973) bei der Inkubation von gereinigter mitochondrialer AST aus Erbsenwurzeln. Er erhielt mit 3 . 10-4 M Sulfit eine starkere Inhibierung, und der Hemmtyp kam einem Mischtyp noch naher. Die Ursache fur das unterschiedliche Verhalten durfte in der verschiedenen Herkunft der AST-Praparationen liegen.

Wirkung von S02 auf Pflanzenextrakte

Wie bei den vorangegangenen Versuchen wurden Inkubationen mit sulfithaltiger Pufferlosung durchgefuhrt. Anstelle von rein en Enzymlosungen wurde ein Extrakt von Vicia faba verwendet und die Aktivitat der ICDH bestimmt. Es fallt auf, da~ bei der Sulfitkonzentration 7,8 . 10-4 M die Hemmwirkung nur gering ist (Abb. 8),

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1 Ii AST

Wirkung von 502 auf die Enzymaktivitat 221

0.006

0,005

0,004

0,003

ohne. SC3 2-

9,4'10-6 M S032-

9,4' 10-5 H S03 2-

9,4' lO-4M SC3 2-

0,4 0,8 1.2 1,6 2,0 .L [51

Fig. 7: Inhibition of AST activity by sulfite, represented In the Lineweaver-Burk-dia-gramm.

1 V

;CDiI

Vieio - Rohextrokt

ohne S032-

7,6 '10"" M S032-

7,6-10-3 M 9)3 2-

7,6.10.2 M SCS 2-

0.040

0,035

0,030

0,025

/

/ /

/

2 4 6 8 10 [S

Fig. 8: Inhibition of ICDH activity by sulfite in a crude extract of Vicia /aba leaves.

wahrend bei der gleichen Konzentration die reine EnzymlOsung starker inhibiert wird (Abb. 4), Erst bei noch hoheren unphysiologischen S02-Konzentrationen tritt auch bei der ICDH' des Rohextraktes eine starke Hemmung ein. Der Hemmtyp ist del' gleiche.

Diskussion

Die unterschiedliche Hemmwirkung des Sulfits in vitro auf reine Enzyme und auf die ICDH im Rohextrakt Iafh sich durch Reaktionen erklaren, die das Sulfit

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mit den organischen Verbindungen des Extraktes eingeht. Insgesamt «puffert» die Redoxkapazitiit des Extraktes die Sulfitwirkung auf die Enzymaktivitat. Durch die Reaktion mit anderen organischen Verbindungen wird ein Teil des Sulfits festge­legt, so daB seine Hemmwirkung verringert ist. Es sind jedoch auch Reaktionspro­dukte bekannt, die die Enzymaktivitat ebenso hemmen wie Sulfit selbst. ASADA et aI. (1965), MUKERJI und YANG (1974) und MUDD (1975) berichten uber reversible Bindungen, die S02 mit Aldehyden und Ketonen eingeht. Die entstehenden a-Hy­droxysulfonsauren wirken hemmend auf enzymkatalysierte Reaktionen. LUTTGE et aI. (1972) vermuteten deshalb sogar, daB die Bisulfitaddukte die eigentlich primar wirkenden Hemmstoffe seien. Diese Ansicht wird von ZIEGLER (1973 a) abgelehnt. Vielmehr durfte deren Hemmwirkung auf den reversiblen Zerfall in Sulfit und Ke­toverbindung zuruckgehen (MUKERJI und YANG, 1974).

Unter den allosterischen direkten Wirkungen auf das Enzymprotein sind Reak­tionen mit SH-Gruppen (Bildung von thioschwefligen Sauren) und mit Disulfid­brucken (Aufbrechen und Bildung von Thiolen und Thiosulfonsauren: BERSIN, 1950 und MUDD, 1975) hervorzuheben. Bei der Wirkung von S02 auf Malatdehydroge­nase beobachtete ZIEGLER (1974 a, b) die Zerstorung von Aggregaten und das Auf­treten von monomeren Untereinheiten durch das Aufbrechen von Disulfidbrucken. Ahnliche Wirkungen sind auch bei den hier untersuchten Enzymen nicht ausge­schlossen (JAGER, 1977).

Wahrend Sulfit in vitro bereits durch den Rohextrakt so modifiziert wird, daB die Hemmung der Enzymaktivitat stark verringert ist, so werden die bei einer S02-Be­gasung ins Cytoplasma eingedrungenen Sulfitionen in noch starkerem MaBe durch verschiedene Reaktionen abgefangen, so daB geringe S02-Konzentrationen keine Hemmung der untersuchten Enzyme hervorrufen konnen. Erst hohere Konzentra­tionen wirken hemmend, wie die Begasungsversuche zeigen.

Fur die beobachteten Aktivitatserhohungen bei den Begasungen lassen sich aus den in vitro-Versuchen keine direkten S02-Einflusse ableiten. Vielmehr entstehen sie sekundar durch indirekte Wirkungen. Erster Angriffspunkt fur S02 sind die Stomata der Blatter. Die Diffusion von S02 durch das Interzellularsystem erfolgt wie bei CO2 (BONTE et aI., 1976). S02 lOst sich im interfibrillaren Wasser der Zell­wand und stort als SOl-/HSOa--System (PUCKETT et aI., 1973) die auBere ZelI­membran. Starkere Membranschadigungen auBern sich in einer Erhohung der Per­meabilitat, wie sie von SUNDSTROM und HALLGREN (1973), HARTEL und MIKLAU­GRASSL (1974), PUCKETT et aI. (1974) und ZIEGLER (1975) beschrieben werden. Die Ursa chen der Membranschadigungen sind noch nicht vollstandig geklart. Ais sicher gilt jedoch ein Aufbrechen der Disulfidbrucken in der Proteidschicht durch S02 (LEVITT, 1972; PUCKETT et aI., 1974), sowie eine Beeinflussung durch pH-Verschie­bung (HALBWACHS, 1966; GRILL, 1971) und Redoxpotentialanderung (PUCKETT et aI., 1973). Hierdurch wird eine Reihe sekundarer Reaktionen ausgelost. Membran­gebundene Enzyme los en sich und konnen, da auch die inneren Zellmembranen eine erhohte Permeabilitat aufweisen (LEE, 1968; HEATH, 1975), in andere Komparti-

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Wirkung von SOl auf die Enzymaktivitat 223

mente ubertreten (PAHLICH et al., 1972; HOWELL und KREMER, 1973). Vor allem aber verschieben sich die Gehalte an lonen und niedermolekularen organischen Ver­bindungen, so da~ die allosterische Regulation der Enzymaktivitat empfindlich ge­stort wird (HEATH, 1975).

Eine Folge des gestorten Stoffwechse1s ist ein beschleunigter Um- und Abbau von Aminosauren und Carbonsauren, welcher zu einer Aktivierung auch des cytoplas­matischen Citratzyklus fuhrt. Die durch die gesteigerte Aktivitat der Enzyme ALT und AST verstarkt ange1ieferten Produkte Pyruvat und Oxalacetat werden in den Citratzyklus eingeschleust, wahrend ihm andererseits vermehrt a-Ketoglutarsaure durch die gesteigerte Aktivitat von GDH, AL T und AST entzogen wird. Eine Er­hohung der Umsatzgeschwindigkeit des gesamten Zyklus ist die Folge. Dies ist er­kennbar an der starken Aktivitatssteigerung der ICDH in Medicago und Viola (Abb. 1, 2). Ebenfalls eine indirekte S02-Wirkung ist die Steigerung der G6PDH­Aktivitat. Sie beruht auf einem intensivierten Ablauf des Pentosephosphatzyklus zu Lasten der Glykolyse, wie dies bereits haufiger bei Immissionsbe1astung beobachtet wurde (Ozon: TINGEY, 1974; HF: Ross et al., 1960, 1962; LEE et al., 1966; LOVE­LACE und MILLER, 1967). Die Ursache fur das energetisch ungunstige Umlenken des Glucose-Abbaus durfte in dem erhohten Bedarf an Pentosen und NADPH + H+ fur Synthese1eistungen liegen. Komplexer ist die Wirkung auf die Enzyme des Amino­saurestoffwechse1s. Schon lange bekannt ist die Verringerung des Proteingehaltes unter S02-Einflu~ (RUSTON und CROWTHER, 1910; RECKENDORFER, 1931), bewirkt durch eine verringerte Proteinsynthese (BARNETT und TAYLOR, 1966) und einen ver­starkten Proteinabbau (PALFI und ZSOLT, 1966; DUGGER und TING, 1970; TING und MUKER]I, 1971). In beiden Fallen kommt es zu einer Anhaufung bzw. verstarkter Anlieferung von Aminosauren (ARNDT, 1970; MUDD et al., 1970; GODZIK und LINs­KENS, 1974; JAGER und GRILL, 1975), die durch Aminotransferasen desaminiert werden. Schliemich ubertragen AST und ALT die Aminogruppe auf a-Ketoglutar­saure. Die Aktivitat beider Enzyme war bei den Begasungsversuchen mit mittleren S02-Konzentrationen erhoht. Ebenso war die Aktivitat der GDH gesteigert. Glei­che Beobachtungen machten HORSMAN und WELLBURN (1975) und WELLBURN et al. (1976) bei Begasung von Erbsenkeimlingen mit S02 und N02. Alle drei Enzyme liefern Glutamat an. Entsprechende Enzymreaktionen beobachteten HUBER et al. (1977). Sie stellten jedoch fest, da~ Glutamat weiter zu Glutamin, Prolin und Argi­nin umgewande1t wird, die hier als N-Speicher dienen.

Viele der bei Schwefe1dioxidbegasungen erhaltenen physiologischen und bioche­mischen Resultate wurden auch bei anderen Stre~arten gefunden. Die Aktivitatser­hohung der G6PDH durch einen intensivierten Ablauf des Pentosephosphatzyklus ist keinesfalls S02-spezifisch. Bei anderen Immissionsarten (s.o.) wurde sie festge­stellt, ebenso bei Infektionen mit Viren (FARKAS et al., 1960), Mehltau (RYRIE und SCOTT, 1968), Verletzungen und sonstigen Krankheiten (WOOD, 1960; HACKETT, 1964; KLINKOWSKI et al., 1965). HUBER et al. (1977) beobachteten gleichgerichtete Aktivitatssteigerungen von AST, AL T und GDH in Pennisetum typhoides durch

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224 RUDOLF RABE und KARL HEINZ KREEB

NaCI- und Abscisinsaure-Behandlung wie bei unseren Begasungsversuchen. Abscisinsaure ist ein typischer Alterungsfaktor. Andere Alterungssymptome wie

Abbau von Chlorophyll, Protein und RNA wurden bei ImmissionsstreB (vgl. RABE und KREEB, 1979; RABE, 1980) und anderen StreBarten wiederholt gefunden (vgl. LEVITT, 1972).

Sowohl bei der Alterung als auch bei StreBwirkungen sind Phytohormone betei­ligt. Das typische Alterungshormon Abscisinsaure tritt auch bei Trocken-, Sa\z-, Bor- und osmotischem StreB und bei Mineralstoffmangel verstarkt auf (DHINDSA and CLELAND, 1975; DORFLING, 1976; EDER und HUBER, 1977). Auch das fur Alte­rung, Reifung, Blatt- und Fruchtfall wichtige Xthylen steht im Zusammenhang mit StreBwirkungen. Einerseits wird es unter StreB vermehrt produziert (WILLIAMSON, 1950; ABELES und ABELES, 1972; BENYEHOSHNA und ALONI, 1974), andererseits ruft eine Behandlung mit Xthylen StreBsymptome hervor (RIDGE und OSBORNE, 1971; MORGAN und FOWLER, 1972). Obwohl der Zusammenhang zwischen den verschiede­nen StreBarten und den Phytohormonen noch lange nicht geklart ist, darf man doch vermuten, daB physiologische Pflanzenreaktionen auf ImmissionsstreB teilwei­se durch Xnderungen im Phytohormonspiegel hervorgerufen werden.

Bemerkenswert sind die nahezu gleichen Reaktionen der Enzyme gegenuber der S02-Begasung bei Medicago und Viola. Ganz ahnliche Reaktionen ergaben sich auch bei Vicia und Hordeum (RABE und KREEB, 1976 b). Offensichtlich wird der Stoffwechsel durch S02 in gleichem MaBe beeinfluBt, nur sind hierfur verschieden hohe S02-Konzentrationen notwendig. Nach PAHLICH (1975) sind fur eine unter­schiedliche Immissionsresistenz keine verschieden gearteten Stoffwechseleigenschaf­ten verantwortlich.

Die Resistenzunterschiede sind sicherlich genetisch fixiert, was DOCHINGER und SELISCAR (1965) mit Pfropfversuchen an Weymouthskiefern und BORTITZ und VOGL (1965) mit ahnlichen Versuchen an Larchen nachweis en konnten. Auch die Versu­che von FEDER und SULLIVAN (1969) (gleiche geringe Schadigung von Pollen und Blattern resistenter Pflanzen, und jeweils hohe Schadigung empfindlicher Pflanzen durch 502) beweisen dies. Wie aber letztlich die genetisch bedingte unterschiedliche Resistenz physiologisch-biochemisch und auch anatomisch-histologisch realisiert wird, muB noch immer weitgehend als «black box» betrachtet werden.

Danksagung

Die Untersuchungen zu dieser Arbeit wurden finanziell unterstiitzt von der Deutschen Forschungsgemeinschaft, dem Umweltbundesamt und der Stadt Esslingen. Hierfiir mochten wir auch an dieser Stelle unseren Dank sagen.

Literatur

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Dr. R. RABE, Lehrstuhl fUr Landschaftsokologie und Landschaftsgestaltung, Technische Hochschule, SchinkelstraBe 1, D-5100 Aachen;

Prof. Dr. K. H. KREEB, Fachbereich III (Biologie) - Pflanzenokologie -, Un ivers it at Bre­men, Postfach 330440 D-2800 Bremen 33.

Z. P/lanzenphysiol. Rd. 97. S. 215-226.1980.