Funktion von Proteinen:

Transport und Speicherung

Beispiel Myoglobin / Hämoglobin

Myoglobin Hämoglobin

Globin-Faltung ist konserviert

Häm-Gruppe

Cofaktoren, Coenzyme & Prosthetische Gruppen

• Cofaktorwird für die Proteinfunktion benötigt wird, z.B. Metallion oder ein niedermolekulares Molekül

• Im Fall von Enzymen werden Cofaktoren auch Coenzyme genannt (z.B. Vitamine)

• Ist der Cofaktor permanent an das Protein gebunden (z.B. kovalent), wird dieser auch Prosthetische Gruppe genannt

Hämgruppe (Protoporphyrin IX = substituierter Tetrapyrrolrinring)

2+

Strukturänderung durch O2-Bindung

O2-Bindung durch Myoglobin und Hämoglobin

Kooperativität ermöglicht die Übertragung von 1,7-mal mehr O2 als bei unabhängigen Bindestellen

Allosterische Effekte mitsequentiellen Mechanismus

Homo-tetrameres Protein

Untereinheit im T-Zustand

Untereinheit im R-Zustand

(Desoxy-Form) (Oxy-Form)

Hämoglobin

pH-AbhängigkeitCO2 Transport

Funktion von Proteinen:

Immunsystem

Antikörper(Immunglobuline)

Struktur der Antikörper

Quartärstruktur: L2H2

Funktionelle Domänender Antikörper:

Fab: Antigen-bindendes Fragment

Fc: Kristallisierbares Fragment

Erkennung eines Antigen

Sequenz-Diversität von Immunglobulinen

Sequenzvariabilitaet der H Kettevon humanen IgG

Variable und konstante Domänen

Hypervariable Loops in den variablen Domänen

Antikörper-Antigen Komplex:Bindung eines kleinen Antigens

Strukturen von 3 unterschiedlichen Antikörperngegen Lysozym

Lysozym

Vergleich der 3 Lysozym Antikörper:

Optimale Komplementarität hohe Spezifität

Antikörper in der Bioanalytik

• Polyklonale / Monoklonale Antikörper• Herstellung von Antikörpern• ELISA • Western Blot

Western Blot (Immunblot)

ELISA: enzyme-linked immunosorbent assay

Lokalisation eines DNA-bindenden Proteins ineinem Drosophila Embryo:

Verwendung eines Antikörpers, an den ein Fluoreszenz-Farbstoff gebunden ist

Kohlenhydrate

• Energiespeicher, Brennstoff, Metabolite

• Bestandteil der DNA und RNA

• Zellwände von Bakterien und Pflanzen

• Glyko-Proteine & Glyko-Lipide

Kohlenhydrate

• Aldehyde oder Ketone mit zwei odermehr OH – Gruppen

• Empirische Formel: (CH2O)n

• n = 3 , 4 , 5 , 6 ,.....Triose, Tetrose, Pentose, Hexose,....

Monosaccharide: Aldehyde und Ketone

Dihydroxyaceton(eine Ketose)

D-Glycerinaldehyd(eine Aldose)

L-Glycerinaldehyd(eine Aldose)

Fischer-Projektionvon StereoisomerenBeispiel: Glycerinaldehyd

D-Glycerinaldehyd L-GlycerinaldehydDihydroxyaceton

D-Glycerinaldehyd

D-Aldosen

Epimere

D-KetosenDihydroxyaceton

Aldehyd Alkohol Halbacetal

Keton Alkohol Halbketal

Intramolekulare Halbacetal-Bildung

offenkettige Form

Haworth Projektion

Anomere

im Gleichgewicht: ca. 1/3 α-Anomer, 2/3 β-Anomer

Intramolekulare Halbketal-Bildung

offenkettige Form zyklische Form

Fructose

Monosaccharide inRNA und DNA

2-Desoxy-D-RiboseD-Ribose

Konformationen der Pyranoseringe

Sessel-Form Boot-Form(Wannen-Form)

äquatoriale und axiale Substituenten

axialeSubstituenten

äquatorialerSubstituent

Sterische Hinderung

Konformationen der Furanoseringe

1

23

12

3

Modifizierte Monosaccharide

Sialinsäure(Sia)

Vorkommen: z.B. Zelloberfläche

Glykosidische Bindung

O-Glykosidische Bindung

Oligo- bzw. Polymerisation von Monosacchariden

Disaccharide

Saccharose

(Rohrzucker)

(Milchzucker)

(Malzzucker)

Polysaccharide: Cellulose

D-Glucoseβ-1,4-Bindungen

Häufigst vorkommende organische Verbindung auf der Erde:ca. 1015 kg Cellulose Synthese und Abbau pro Jahr

Polysaccharide: Stärke

Stärkeα-1,4-Bindungen

Polysaccharide: Glykogen

Polysaccharide• Cellulose: β1 4 glykosid. Bindung, unverzweigt

• Stärke: Amylose: α1 4 glykosid. Bindung mitα1 6 Verknüpfungen, unverzweigtAmylopectin: verzweigte Form, α1 6 Quervernetzungen (ca 1 pro 30 α-1,4 Bindungen)

• Glykogen: α1 4 glykosid. Bindung mitα1 6 Verknüpfungen, stärker verzweigt als Amylose

Glykosylierte Proteine

(N-Acetylglucosamin)